Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym zaledwie atomem wodoru wewnątrz łańcuchu bocznym. Ze względu na to, że z atomem węgla α związane są dwójka atomy wodoru, glicyna - w środku przeciwieństwie do innych aminokwasów - nie jest optycznie czynna. Glicyna zalicza się do grupy aminokwasów niepolarnych alifatycznych.
W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, zaś jak wcześniej ulegają mutacji wewnątrz białkach homologicznych, to na takie reszty w charakterze alanina, seryna, kwas asparaginowy czyli asparagina. Ta konserwatywność wewnątrz występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami - zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka dodatkowo odjąć to proteina jego funkcji biologicznej.
Glicyna stanowi zwykle dookoła 7,2% reszt aminokwasowych występujących do wnętrza białkach[1]. Wyjątkiem jest kolagen, wewnątrz którym glicyna stanowi tuż tuż jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.
Glicyna jest aminokwasem endogennym.